利用先进的电子显微镜技术破解光合作用中的复杂过程

柏林洪堡大学（HU）、瑞典乌默奥大学和乌普萨拉大学以及波茨坦大学的一组科学家使用冷冻电子显微镜成功地在纳米级上以前所未有的分辨率可视化了光合作用过程中潜在的原子结构。该研究发表在著名期刊《科学》上，研究团队专门研究了称为光系统II的蛋白质结构，这是光合作用的第一步：吸收光并将其用作能量源来驱动水分子分裂成氧气、质子和电子。

理解光合作用的关键一步

高分辨率的可视化提供了对光系统II中氢相互作用的新见解，这些相互作用对于光能驱动的反应至关重要。由柏林洪堡大学生物学系的Rana Hussein博士和Athina Zouni教授领导，以及乌默奥大学的Wolfgang Schröder教授和乌普萨拉大学的Johannes Messinger教授共同组成的团队，因此在理解光合作用复杂过程方面取得了重大进展。

“通过使用冷冻电子显微镜，我们现在可以观察到光系统II中氢的位置，”Athina Zouni教授说。“这种详细的观察对于理解产氧生物如何将光能转化为化学能至关重要——这是地球上生命的基础过程。”

Holger Dobbek教授详细阐述了研究的最重要结果：“我们使用冷冻电子显微镜以更高的分辨率显示光系统II。这使我们能够在反应中心位点的几个氨基酸残基中检测到氢，为光系统II中电子和质子的转移提供了新的信息。我们的研究揭示了导致移动质体醌B第二次质子化的事件序列。这极大地更新了我们对光合作用中电子传递链的理解。”

研究方法远超光合作用领域

Rana Hussein博士解释说：“本研究中用于确定质子和氢位置的创新方法对于理解光系统II至关重要，并具有广泛的应用范围。它可以应用于研究各种蛋白质以揭示与氢相关的机制。这将在生物和化学研究的多个领域实现突破。因此，本研究中使用的冷冻电子显微镜（cryo-EM）方法具有超出光合作用的影响。”

在冷冻电子显微镜中，蛋白质复合物在几分之一秒内被冷却到低至-260°C的极低温度。这种冲击冷冻防止了冰晶的形成，从而使分子保持其自然形态。在未来，氢的可视化将有助于理解其他基本生化反应，如酶机制、蛋白质-配体相互作用或膜蛋白的动力学。